{
    "title": "Enzim Substrat İlişkisi",
    "image": "https://www.enzimler.gen.tr/images/enzim-subastrat-iliskisi.jpg",
    "date": "21.01.2024 02:39:36",
    "author": "Betül",
    "article": [
        {
            "article": "<b>Enzim nedir,</b> Bilindiği üzere enzimler kimyasal tepkimelerin hızını arttırıcı özellikte (Katalizör) olan biyomoleküllerdir. Enzimlerin birçoğu protein özelliktedir. Fakat bazı nükleotid yapılı enzimler de bulunmaktadır. Örneğin ribozomun sentezlenmesini sağlayan RNA yapıya sahip Ribozim isimli enzimler gibi. Enzimler, substrat dediğimiz moleküller ile tepkimeye girerler. Bu tepkimeler sonucunda enzimler substratları farklı moleküller halinde yeni ürünlere dönüştürür. Substratlar büyük ya da küçük yapılı olabilirler. Tepkime sonucu oluşturacakları yeni ürünler de büyük ya da küçük olabilirler. Substratların yeni ve farklı ürünlere hızlı bir şekilde dönüştürülmesi için canlı bir hücrede enzimlerin varlığına mutlaka ihtiyaç duyulur. Enzimler belli substratların varlığında çalışır. Kendi substratını seçici özelliktedirler diyebiliriz. Olabilecek tepkimeler arasında belli başlı tepkimleleri hızlandırırlar. Genel olarak çalışma prensibi tepkimenin ihtiyaç duyduğu başlangıç enerjisini azaltmak üzerinedir. Ayrıca enzimler girdikleri tepkimelerden yine bozulmadan ve eksilmeden çıkarlar. Enzimlerin var olduğu tepkimelerin formüllerinde ilk başta yer alan maddeler her zaman substratlardır.</div><div><br></div><div><b>Enzim-substrat miktarının tepkime hızına etkisi nedir?</b></div><div><br></div><div>Ortamda yeterli miktarda substrat ve enzim olduğunu varsayalım. Tepkime doğal seyrinde giderken substratın gittikçe azaldığını fakat diğer yandan enzim miktarında bir değişim olmadığını gözlemleriz. Tepkime sonrasında enzim bir başka tepkimede kullanılmak üzere halen aynı formunu korurken substrat neredeyse tamamen yok olmuştur.</div><div><br></div><div>Belli miktardaki substratın bulunduğu ortama enzim miktarını daha yoğun olacak şekilde eklersek tepkime hızı oldukça artar. Tam tersi durumda ise yani enzim miktarı sabit kalarak substrat yoğunluğunu arttırdığımızda tepkimenin hızı bir miktar artar fakat belli bir süreden sonra sabit kalır.</div><div><br></div><div><b>Enzim-Substrat ilişkisi üzerine ortaya konulan teoriler</b></div><div><br></div><div>Bilim adamları <b>Enzim-Substrat ilişkisini</b> daha iyi çözümleyebilmek adına birçok farklı teori öne sürmüşlerdir. 1894 senesinde Emil Fischer isimli bilim adamı bu konuda anahtar-kilit ilişkisi ilkesini öne süren bilim adamlarından biridir. Onun ilkesine göre, bulundukları ortam gereği birbirleri ile uyum gösterebilen iki ya da daha fazla biyolojik molekülün belli bir hücresel ihtiyaca cevap verecek işi bir arada yapabilmeleri mümkündür. Fakat bunun olabilmesi için her enzimin kendine özgü substrata ihtiyaç duyduğu gerçeğini vurgulamak gerekir. Enzim ve substrat arasındaki bu spesifik bağı açıklamak amacıyla 1958 senesinde Daniel E. Koshland 'Induced-Fit' yani 'eldivenin içindeki el' düşüncesini ortaya atmıştır. Fischer'in anahtar-kilit kuramına ek olarak bu kuramda konformasyona yer verilir. Yani enzimlerin yapısındaki proteinlerin sahip olduğu atomların uzaydaki görüntüsü ele alınır. Bu sayede her enzimin kendi substratına nasıl kolaylıkla bağlanabildiği ve tepkimede ne tür bir etki gösterdiği daha iyi açıklanabilmektedir.</div><div><br></div><div><b>Enzim substrat ilişkisininmekanik açıdan incelenmesi</b></div><div><br></div><div>Her enzimin kendi substratına sadece belli bir süreyle geçici olarak bağlandığını söyleyebiliriz. Tepkime boyunca enzimler substratlarının dış yüzeylerinden etki ederler. Bu da demek oluyor ki substrat yüzeyini arttırdığımız tepkimelerde ürün verimine ait hız artacaktır ve zamandan kazanç sağlanacaktır.</div>"
        }
    ]
}